E2酵素による基質の選択

ユビキチンを始めとするユビキチン様タンパク質（Ubls）はE1酵素、E2酵素、E3酵素の連続する酵素反応により基質に付加されます。現在、基質認識はE3酵素が担っていると考えられていますが、本論文ではE2酵素(Ubc9)のSUMO付加（イソペプチド結合による）も基質の選択に関与すると述べています。

本論文では、まずUbc9のどの部位がSUMO化されるかを質量分析法により同定し、そのリジン残基がin vivoにおいてもSUMO化されることを確認しました。

その後、in vitroにおいてUbc9とUbc9-SUMO(SUMOがイソペプチド結合しているUbc9)をそれぞれ精製後、基質と反応させ、基質のSUMO化効率がどう変化するかを述べています。結果、Sp100やDaxxなどの分子中にSIM(SUMO-Interaction-Motif)を有する基質（全てのSIMを有する基質ではない）ではUbc9-SUMOのSUMO化修飾はUbc9に比べ促進され、また一方でRanGAP1は逆にUbc9-SUMOによりSUMO化修飾は抑制されました。生化学的な解析から、基質中のSIMがUbc9に結合したSUMOと相互作用し、結果、SUMO化修飾が促進されていることが明らかになりました。

このような現象が他のE2酵素でも起こりうるかどうか非常に興味深いところである。