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細胞内分解システムの構造学的解析　（分担者）

　

ユビキチン-プロテアソームシステムによるタンパク質の分解は、ユビキチン化をはじめとしてNEDD8化、糖鎖修飾などの翻訳後修飾および様々なプロテアソーム結合蛋白質により制御を受けることが明らかとなってきた。本研究グループは、ユビキチンリガーゼ、脱ユビキチン酵素、NEDD8をはじめとするユビキチン様修飾タンパク質などの翻訳後修飾系およびPA28などのプロテアソーム結合タンパク質を対象とし、NMR、X線結晶構造解析、中性子小角散乱などの構造生物学的手法を駆使し、その作動機構と機能発現の構造的基盤を解明することを目的としている。また、ユビキチン系を標的とする創薬に向けた基礎的知見を得ることも視野に入れている。我々のグループは、タンパク質の効率的リフォールディング技術、糖鎖プロファイリングをはじめとする翻訳後修飾の解析技術、糖タンパク質・マルチサブユニットタンパク質の高度な安定同位体標識技術などの独自の技術を保有しており、さらに、超高磁場NMR装置（920MHz）を利用することにより、intrinsically disordered proteinや糖鎖修飾タンパク質の構造を解析することも可能である。

 

本研究課題に関連する代表的論文3報

1. Crystal structure of a chaperone complex that contributes to the assembly of yeast 20S proteasomes.  Hideki Yashiroda, Tsunehiro Mizushima, Kenta Okamoto, Tomie Kameyama, Hidemi Hayashi, Toshihiko Kishimoto, Shin-ichiro Niwa, Masanori Kasahara, Eiji Kurimoto, Eri Sakata, Kenji Takagi, Atsuo Suzuki, Yuko Hirano, Shigeo Murata, Koichi Kato, Takashi Yamane, Keiji Tanaka   Nature Struct. Mol. Biol. 15, 228-236 (2008)
2. Fbs1 protects the malfolded glycoproteins from the attack of peptide:N-glycanase　Y.Yamaguchi, T.Hirao, E.Sakata, Y.Kamiya, E.Kurimoto, Y.Yoshida, T.Suzuki, K.Tanaka, and K.Kato　Biochem. Biophys. Res. Commun. 362, 712-716 (2007)
3. Ultra-high field NMR studies of antibody binding and site-specific phosphorylation of alpha-synuclein.　H.Sasakawa, E.Sakata, Y.Yamaguchi, M.Masuda, T.Mori, E.Kurimoto, T.Iguchi, SI.Hisanaga, T.Iwatsubo, M.Hasegawa, K.Kato  Biochem. Biophys. Res. Commun. 363, 795-799 (2007)

Web page

http://www.phar.nagoya-cu.ac.jp/hp/sbk/index.html

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