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ユビキチンリガーゼの多様性の解析

写真:嘉村巧
嘉村 巧
名古屋大学・大学院理学研究科・教授

 

(分担)

写真:畠山鎮次
畠山 鎮次
北海道大学・大学院薬学研究科・教授

 

ユビキチン・プロテアソーム系を介したタンパク質分解が様々な生命現象に重要な働きをしていることが明らかになり、注目を集めてきている。中でも、基質特異性を決めるユビキチンリガーゼ(E3)の研究が盛んに行われており、現在までにE3本体に関してはかなり明らかになっている(ヒトでは 1000種類前後存在する)。そしてこの領域の次の課題はE3に対する特異的基質の同定に移ってきている。しかしながら技術的困難さにより現時点までに E3と基質の関係が明らかになっているのはごく僅かであるのが現状である。

近年質量分析法の技術進歩およびEST計画の進行によるデータベースの充実により微量タンパク質の同定が可能になってきている。そこでわれわれは、E3に対する基質を免疫沈降法および質量分析法の組み合わせあるいは酵母two-hybrid法により同定し、さらにはこれら酵素・基質関係により制御される分子機構を明らかにし、最終的にはユビキチン依存性タンパク質分解という観点から様々な生命現象を系統立てて解明することを目的として研究を進めている。

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